
👉 Transcription et traduction :
La synthèse commence par la transcription de l'ADN en ARN messager (ARNm) spécifique aux chaînes de procollagène.
Cet ARNm est ensuite traduit en chaînes polypeptidiques de procollagène par les ribosomes dans le réticulum endoplasmique rugueux des fibroblastes.
👉 Modifications post-traductionnelles :
Les chaînes de procollagène subissent des modifications post-traductionnelles cruciales pour leur maturation. Parmi ces modifications, l'hydroxylation des résidus de proline et de lysine est particulièrement importante.
L'hydroxylation des prolines est catalysée par la prolyl hydroxylase, une enzyme qui nécessite la présence de vitamine C comme cofacteur. Cette étape est essentielle pour la stabilité des fibres de collagène.
👉 Assemblage et sécrétion :
Les chaînes hydroxylées s'assemblent pour former des triple hélices de procollagène.
Le procollagène est ensuite sécrété hors des fibroblastes, où il subit des clivages enzymatiques pour former du tropocollagène.
Les molécules de tropocollagène s'assemblent en fibrilles, qui se cross-linkent pour former des fibres de collagène mature.
🟢 Impact de l'exercice de résistance

L'exercice de résistance (ER) est un puissant stimulateur de la synthèse du collagène. La tension mécanique générée par l'ER induit des mécanismes de signalisation cellulaire dans les fibroblastes des muscles et des tendons :
Activation de la voie mTORC1 : l'exercice de résistance active la voie mTORC1 (complexe 1 de la cible de la rapamycine chez les mammifères), qui est cruciale pour la synthèse des protéines, y compris le collagène. L'activation de mTORC1 est favorisée par la présence d'acides aminés spécifiques, notamment la leucine. On pourrait se poser la question de la supplémentation conjointe en leucine pour optimiser l'activation. La leucine composant pour seulement 2,7% du poids moléculaire du collagène (protocole non étudié).
Signalisation par les facteurs de croissance : l'exercice entraîne la libération de facteurs de croissance tels que le TGF-β (transforming growth factor beta) et l'IGF-1 (insulin-like growth factor-1), qui augmentent l'expression des gènes du collagène et stimulent la production de procollagène.
Augmentation du flux sanguin : l'exercice améliore la perfusion tissulaire, augmentant ainsi l'apport en nutriments et en acides aminés nécessaires à la synthèse du collagène (même si les tendons sont peu vascularisés, cela reste le moyen de transport qu'il faut favoriser).
🟢 Résultats d'une nouvelle étude
L'étude a révélé plusieurs résultats clés sur l'effet de l'ingestion de collagène hydrolysé (CH) à différentes doses sur la synthèse du collagène après un exercice de résistance :
Concentration de PINP :
La concentration sérique de PINP (propeptide N-terminal de type I) a été mesurée comme un biomarqueur de la synthèse du collagène.
Les résultats ont montré une augmentation significative de la concentration de PINP pour la dose de 30 g de CH par rapport aux doses de 15 g et 0 g.
La concentration moyenne de PINP (zone sous la courbe, AUC) était de 267 ± 79 μg·L−1·h pour 30 g de CH, contre 235 ± 70 μg·L−1·h pour 15 g et 219 ± 88 μg·L−1·h pour 0 g.
Acides aminés du collagène :
Les concentrations sériques de glycine et de proline étaient plus élevées après l'ingestion de 30 g de CH comparé à 15 g et 0 g.
Cette augmentation significative des acides aminés essentiels pour la synthèse du collagène suggère que l'ingestion de 30 g de CH fournit un surplus de substrats nécessaires pour maximiser la production de collagène.
Effet de l'exercice :
L'exercice de résistance, indépendamment de la dose de CH, a entraîné une augmentation initiale de la concentration de PINP, attribuable à l'effet mécanique de l'exercice sur la stimulation de la synthèse du collagène.
La combinaison de l'ER avec 30 g de CH a montré une prolongation de cette augmentation, indiquant une synergie entre l'exercice et la supplémentation en CH.

Avant l'exercice (-1 h) : Ingestion de 0 g, 15 g, ou 30 g de CH.
Pendant l'exercice (0 h) : Réalisation d'un exercice de résistance (squat).
Les mesures suivantes ont été effectuées :
Concentration de PINP dans le sérum (Figure A) : montre la quantité de PINP (un marqueur de la synthèse du collagène) dans le sang après l'ingestion de CH et l'exercice.
Aire sous la Courbe (AUC) de la Concentration de PINP (Figure B) : représente l'augmentation totale de la synthèse du collagène sur le temps.
0 g de CH (cercles verts) : groupe de contrôle sans CH.
15 g de CH (carrés bleus) : dose modérée de CH.
30 g de CH (triangles rouges) : dose élevée de CH.
La concentration de PINP est significativement plus élevée avec 30 g de CH comparé à 0 g (P = 0.002) et 15 g (P = 0.013).
L'aire sous la courbe (AUC) est également plus grande pour 30 g de CH par rapport à 0 g et 15 g de CH.
L'ingestion de 30 g de CH avant un exercice de résistance augmente significativement la synthèse du collagène par rapport à des doses plus faibles ou à aucune supplémentation. Les valeurs sont exprimées en moyennes ± erreurs standard de la moyenne (SEM).
* : Supérieur à 0 g de CH (P = 0.002)
† : Supérieur à 15 g de CH (P = 0.013)
🟢 Protocole déjà partagé dans notre blog
"Il s’agit d’une étude contrôlée randomisée à double aveugle et croisée, ce qui a renforcé notre intérêt. L’étude se déroule sur 72h au cours desquelles les participants ingère 3x par jour une boisson enrichie en gélatine + vitamine c (48mg) 1h avant une activité de 6 min de corde à sauter espacée de 6h de repos minimum."
Conclusion
Les résultats de cette étude soulignent l'importance de la dose de collagène hydrolysé pour optimiser la synthèse du collagène après un exercice de résistance. L'ingestion de 30 g de CH avant l'exercice de résistance intense a démontré une augmentation significative de la synthèse du collagène, ce qui peut avoir des implications pour l'amélioration de l'adaptation des tendons et la réduction des risques de blessures chez les athlètes.
Ces différents protocoles révèlent des fréquences et des dosages légèrement divergents. Il est important de noter que des suppléments plus fréquents à une dose de 15 g peuvent être plus efficaces en raison de la capacité physiologique des tissus à répéter fréquemment le processus de synthèse.
Cependant, une supplémentation quotidienne unique (1x30g) à dose élevée semble bien adaptée et plus facile à appliquer en pratique pour la prévention des blessures, tandis qu'une supplémentation plus fréquente (3 à 4x 15g) pourrait être mieux adaptée à la résolution de pathologies existantes.
Référence :
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